O desenvolvimento das ligações cruzadas de proteínas, lisinoalanina e lantionina, bem como as reações de Maillard, podem afetar a qualidade e a estabilidade das proteínas alimentares quando são processadas, como as do leite de longa duração tratado com Ultra-Alta Temperatura (UHT).
O leite UHT é uma parte importante das exportações dos laticínios em países com uma grande produção de leite. Portanto, é crucial conseguir fornecer produtos UHT de qualidade alta e estáveis.
Dessa forma, pesquisadores da Aarhus University, em colaboração com o Arla Innovation Center, desenvolveram um novo método que pode determinar o conteúdo de ambas as ligações cruzadas e marcadores de reação de Maillard simultaneamente, de acordo com um dos responsáveis pelo estudo, professor assistente do Departamento de Ciência dos Alimentos da Universidade de Aarhus, Søren Drud-Heydary Nielsen.
Inicialmente, eles desenvolveram um método para medir a formação desses aminoácidos modificados, resultado de ligações cruzadas formadas entre resíduos de aminoácidos específicos nas proteínas, que podem levar à formação de agregados — o fenômeno de que as proteínas se juntam em associações maiores, que podem afetam os aspectos nutricionais em relação à digestão e absorção.
“A formação dessas ligações cruzadas que estamos medindo se dá por meio da ligação de aminoácidos, sendo um deles o aminoácido essencial, a lisina. Portanto, sua formação pode diminuir a quantidade de lisina disponível nutricionalmente. Além disso, a formação dessas ligações cruzadas inter e intramoleculares pode impedir o acesso da enzima digestiva ao local de clivagem nas proteínas e, assim, diminuir a digestibilidade da proteína. A formação das ligações cruzadas também resulta em mudanças estruturais nas proteínas, que podem afetar a funcionalidade de diferentes maneiras”, observa Nielsen.
Agora, os pesquisadores também desenvolveram o método para incluir marcadores para diferentes estágios da reação de Maillard, o que pode resultar no desenvolvimento de compostos indesejados de aroma, sabor e cor.
Maior precisão e preparação mais simples
A equipe agora pode medir o conteúdo dessas modificações proteicas induzidas por processo e armazenamento formadas por diferentes mecanismos moleculares. Fazer isto ao mesmo tempo, com grande precisão e preparação muito mais simples, o que é crucial para examinar a qualidade da proteína após o processamento. .
O método de análise mais preciso e eficiente pode ter um grande impacto na garantia de qualidade de produtos contendo proteína no futuro. “Você pode, por exemplo, perceber que os agregados são formados em produtos que contêm proteínas, como o leite UHT de longa vida de prateleira, especialmente quando armazenado em altas temperaturas. Agora é possível examinar se a explicação é encontrada em alguns dos mecanismos que não conseguimos medir em um grau suficientemente alto antes. Quando você conhece o conteúdo exato da lisinoalanina e da lantionina, fica mais fácil descobrir por que e o que impulsiona sua formação”, afirma.
